期刊简介
本刊为综合性医学学术期刊，反映该校学科科研进展与动态，刊登基础医学方面的研究成果及临床诊疗经验。主要栏目有：基础研究、临床研究、技术方法、经验交流、病例报告、科研管理、短篇报道等。读者对象为医学研究人员、医务工作者及医学院校师生。本刊被美国《医学索引》（IM）、《化学文摘》等收录，2005年中国科技信息所公布的影响因子为0.869。
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首页>南方医科大学学报杂志
- 杂志名称：南方医科大学学报杂志
- 主管单位：广东省教育厅
- 主办单位：南方医科大学
- 国际刊号：1673-4254
- 国内刊号：44-1627/R
- 出版周期：月刊
期刊荣誉：中国综合性医药卫生类核心期刊期刊收录：万方收录(中), 国家图书馆馆藏, JST 日本科学技术振兴机构数据库(日), 上海图书馆馆藏, 北大核心期刊(中国人文社会科学核心期刊), 知网收录(中), 文摘与引文数据库, 统计源核心期刊(中国科技论文核心期刊), 维普收录(中), CSCD 中国科学引文数据库来源期刊(含扩展版), CA 化学文摘(美)
SA/hI-TAC双功能融合蛋白的制备及其生物学功能鉴定
许晓玲；柳英；陈青阁；黄通亮；高基民
关键词：人干扰素诱导T细胞α趋化因子, 链亲和素, 融合蛋白, 表面修饰
摘要：目的：制备链亲和素连接的人干扰素诱导T细胞α趋化因子融合蛋白（SA/hI-TAC），并对其生物学功能进行鉴定。方法构建pET24a-SA-hI-TAC/pET21a-hI-TAC-SA表达载体，在大肠杆菌BL21中诱导表达两种融合蛋白，用镍金属螯合层析纯化、透析复性及蛋白质印迹法（Western blot）鉴定，融合蛋白中I-TAC部分的生物学活性由淋巴细胞趋化实验检测；融合蛋白中SA的生物学活性由流式细胞仪测定。结果两种融合蛋白可在大肠杆菌BL21中被诱导表达，分别占细菌表达总蛋白量的12%和25%，经镍柱纯化后融合蛋白纯度达85%、90%，经丙烯葡聚糖凝胶S-100过滤层析后，纯度均可达到98%，融合蛋白在生物素化的MB49细胞（小鼠膀胱癌细胞）表面的修饰效率分别为91.3%、98.8%，并对淋巴细胞的趋化作用呈剂量依赖性，且hI-TAC-SA的趋化作用明显强于SA-hI-TAC。结论 SA/hI-TAC双功能融合蛋白可能应用于肿瘤局部治疗以及肿瘤疫苗。
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