期刊简介
本刊为综合性医学学术期刊，反映该校学科科研进展与动态，刊登基础医学方面的研究成果及临床诊疗经验。主要栏目有：基础研究、临床研究、技术方法、经验交流、病例报告、科研管理、短篇报道等。读者对象为医学研究人员、医务工作者及医学院校师生。本刊被美国《医学索引》（IM）、《化学文摘》等收录，2005年中国科技信息所公布的影响因子为0.869。
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首页>南方医科大学学报杂志
- 杂志名称：南方医科大学学报杂志
- 主管单位：广东省教育厅
- 主办单位：南方医科大学
- 国际刊号：1673-4254
- 国内刊号：44-1627/R
- 出版周期：月刊
期刊荣誉：中国综合性医药卫生类核心期刊期刊收录：万方收录(中), 国家图书馆馆藏, JST 日本科学技术振兴机构数据库(日), 上海图书馆馆藏, 北大核心期刊(中国人文社会科学核心期刊), 知网收录(中), 文摘与引文数据库, 统计源核心期刊(中国科技论文核心期刊), 维普收录(中), CSCD 中国科学引文数据库来源期刊(含扩展版), CA 化学文摘(美)
重组人甘露聚糖结合凝集素三肽链亚单位的制备及其活性分析
雷鸣；童俊容；卢晓；张丽芸；左大明；陈政良
关键词：甘露聚糖结合凝集素, 三聚化, 亚单位, 生物学活性
摘要：目的 制备具有生物学活性的重组人甘露聚糖结合凝集素三肽链亚单位(trhMBL).方法 我们先前已构建了N端缺失的重组人甘露聚糖结合凝集素(rhMBL△N)基因的原核表达载体并在大肠杆菌中高效表达rhMBL△N融合蛋白.本实验利用胶原蛋白的3条肽链依其自身性质而相互缠绕成三股螺旋、装配成三级结构的原理,首先以凝血酶酶切rhMBL融合蛋白,将获得的单链rhMBL蛋白在50 mmol/L PBS (pH7.2)和ddH2O中交替反复透析使之自动装配成trhMBL,后以配体结合试验和C4d沉淀试验对终产物trhMBL进行生物学活性分析.结果 rhMBL融合蛋白经凝血酶酶切,获得相对分子质量约20 000的rhMBL单链蛋白；将其反复透析后得到相对分子质量约50000的rhMBL三肽链亚单位trhMBL;活性分析表明,该MBL亚单位的配体结合活性比rhMBL△N肽链高,并获得了激活补体凝集素途径的活性,但这些活性比天然MBL低.结论 成功获得了具有生物学活性的重组人MBL三肽链亚单位；这种三肽链组织形式不仅是MBL的结构亚单位,而且是其功能亚单位.
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