期刊简介
本刊为综合性医学学术期刊，反映该校学科科研进展与动态，刊登基础医学方面的研究成果及临床诊疗经验。主要栏目有：基础研究、临床研究、技术方法、经验交流、病例报告、科研管理、短篇报道等。读者对象为医学研究人员、医务工作者及医学院校师生。本刊被美国《医学索引》（IM）、《化学文摘》等收录，2005年中国科技信息所公布的影响因子为0.869。
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首页>南方医科大学学报杂志
- 杂志名称：南方医科大学学报杂志
- 主管单位：广东省教育厅
- 主办单位：南方医科大学
- 国际刊号：1673-4254
- 国内刊号：44-1627/R
- 出版周期：月刊
期刊荣誉：中国综合性医药卫生类核心期刊期刊收录：万方收录(中), 国家图书馆馆藏, JST 日本科学技术振兴机构数据库(日), 上海图书馆馆藏, 北大核心期刊(中国人文社会科学核心期刊), 知网收录(中), 文摘与引文数据库, 统计源核心期刊(中国科技论文核心期刊), 维普收录(中), CSCD 中国科学引文数据库来源期刊(含扩展版), CA 化学文摘(美)
SA-TNF-α融合蛋白高效表达、纯化及复性研究
徐翠香；胡志明；李金龙；高基民
关键词：人肿瘤坏死因子α, 链亲和素, 融合蛋白, 蛋白纯化, 蛋白复性
摘要：目的 研究链亲和素标记的人肿瘤坏死因子α(SA-TNF-α)融合蛋白的纯化、复性方法 ,并研究其生物学功能.方法 在大肠杆菌中表达SA-TNF-α融合蛋白,对表达的SA-TNF-α融合蛋白采用镍金属螯合(Ni-NTA)层析柱进行纯化,分别在尿素体系和盐酸胍体系中复性,Western blot对其进行鉴定.MTT法检测SA-TNF-α融合蛋白对L929细胞的杀伤活性,流式细胞仪分析SA-TNF-α融合蛋白对生物素化的MB49细胞锚定修饰率.结果 SA-TNF-α融合蛋白在大肠杆菌中实现了高效表达,表达的目标蛋白占菌体蛋白30%以上,镍金属螯合(Ni-NTA)层析柱纯化的SA-TNF-α融合蛋白纯度达到95.7%,经过两种体系复性形成的SA-TNF-α融合蛋白的二聚体和多聚体均具有双功能活性:既对L929细胞有杀伤活性又能锚定修饰生物素化的MB49细胞,锚定修饰率大于90%.结论 初步建立了SA-TNF-α融合蛋白制备工艺,SA- TNF-α二聚体和多聚体均具有双功能活性,SA-TNF-α融合蛋白的研制有望为肿瘤的治疗提供新的治疗方法 及新型药物.
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