期刊简介
本刊为综合性医学学术期刊，反映该校学科科研进展与动态，刊登基础医学方面的研究成果及临床诊疗经验。主要栏目有：基础研究、临床研究、技术方法、经验交流、病例报告、科研管理、短篇报道等。读者对象为医学研究人员、医务工作者及医学院校师生。本刊被美国《医学索引》（IM）、《化学文摘》等收录，2005年中国科技信息所公布的影响因子为0.869。
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首页>南方医科大学学报杂志
- 杂志名称：南方医科大学学报杂志
- 主管单位：广东省教育厅
- 主办单位：南方医科大学
- 国际刊号：1673-4254
- 国内刊号：44-1627/R
- 出版周期：月刊
期刊荣誉：中国综合性医药卫生类核心期刊期刊收录：万方收录(中), 国家图书馆馆藏, JST 日本科学技术振兴机构数据库(日), 上海图书馆馆藏, 北大核心期刊(中国人文社会科学核心期刊), 知网收录(中), 文摘与引文数据库, 统计源核心期刊(中国科技论文核心期刊), 维普收录(中), CSCD 中国科学引文数据库来源期刊(含扩展版), CA 化学文摘(美)
人可溶性晚期糖基化终产物受体的原核表达及活性鉴定
赵善超；姜勇；刘靖华；李志杰；邓鹏；张桂林；刘志强；张训；侯凡凡；郑少斌
关键词：晚期糖基化终产物, 原核表达, 受体, 可溶性, 融合蛋白/生物活性
摘要：目的构建人可溶性晚期糖基化终产物受体(hsRAGE)His融合蛋白表达载体并在原核细胞表达与纯化.方法PCR扩增hRAGE基因编码区的胞质外段,利用分子克隆技术将其重组于pET-14b载体中.利用酶切、序列分析鉴定克隆正确性.转化大肠杆菌BL21(DE)3,用异丙基b-D硫代半乳糖(IPTG)诱导融合蛋白表达.以尿素对获得的包涵体进行处理,用金属螯合亲和层析的方法纯化融合蛋白并进行复性.以Western印迹和ELISA法对融合蛋白的免疫原性及与AGE的结合活性进行鉴定.结果克隆的hsRAGE完全正确,经过表达与纯化,获得了相对分子质量约45 000的融合蛋白.纯化得到的变性蛋白经复性后可被相应抗体识别.所得到的hsRAGE具有与AGE相互结合的活性,并能够抑制AGE诱导的内皮细胞NF-kB的表达.结论成功地构建了hsRAGE融合蛋白原核表达载体且获得高效表达,得到大量的复性蛋白;该蛋白具有特异的免疫原性,保持与AGE的结合活性,并能够有效阻断AGE-RAGE相互作用.
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