期刊简介
本刊为综合性医学学术期刊，反映该校学科科研进展与动态，刊登基础医学方面的研究成果及临床诊疗经验。主要栏目有：基础研究、临床研究、技术方法、经验交流、病例报告、科研管理、短篇报道等。读者对象为医学研究人员、医务工作者及医学院校师生。本刊被美国《医学索引》（IM）、《化学文摘》等收录，2005年中国科技信息所公布的影响因子为0.869。
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首页>南方医科大学学报杂志
- 杂志名称：南方医科大学学报杂志
- 主管单位：广东省教育厅
- 主办单位：南方医科大学
- 国际刊号：1673-4254
- 国内刊号：44-1627/R
- 出版周期：月刊
期刊荣誉：中国综合性医药卫生类核心期刊期刊收录：万方收录(中), 国家图书馆馆藏, JST 日本科学技术振兴机构数据库(日), 上海图书馆馆藏, 北大核心期刊(中国人文社会科学核心期刊), 知网收录(中), 文摘与引文数据库, 统计源核心期刊(中国科技论文核心期刊), 维普收录(中), CSCD 中国科学引文数据库来源期刊(含扩展版), CA 化学文摘(美)
恶性疟原虫谷氨酸脱氢酶融合蛋白复性及纯化的研究
李妍；宁云山；郝文波；李莉；李明
关键词：恶性疟原虫, 谷氨酸脱氢酶, 融合蛋白, 包涵体, 复性, 纯化
摘要：目的建立恶性疟原虫谷氨酸脱氢酶(GDH)融合蛋白质的复性和纯化方法.方法将含有恶性疟原虫GDH全长基因的融合蛋白表达质粒GDH/pGEX-4T-1转化到宿主菌BL21,该GDH/GST融合蛋白在IPTG的诱导下获得高水平的表达,经SDS-PAGE分析表达产物主要为不溶性的包涵体.经超声酶解法、离心、变性剂/去污剂洗涤后获得包涵体.包涵体经8 mol/L尿素变性后分别采用分子筛柱层析、透析和稀释3种方法复性,并通过浊度分析、非还原SDS-PAGE等方法比较、优化复性方法和条件.复性后的GDH/GST融合蛋白经过不同柱层析方法进行纯化.结果经SDS-PAGE分析表明,GDH/GST融合蛋白表达量可占到菌体总蛋白的25%左右;浊度分析表明:稀释复性法优于其它两种方法,同时20 mmol/L Tris-HCl、1 mmol/L EDTA、pH8.5及GSSG/GSH=1:10为该融合蛋白稀释复性的佳条件,其复性回收率可达90%以上.复性产物采用二步阴离子交换层析可获得较好的纯化效果.结论通过稀释复性,二步阴离子交换层析可获得高纯度、具有天然空间构象的重组GDH/GST融合蛋白.
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